Аминокислоты, пептиды, белки

Аминокислотами называются карбоновые кислоты, в углеводородном радикале которых один или несколько атомов водорода замещены аминогруппами. В зависимости от взаимного расположения карбоксильной и аминогрупп различают a-, b-, g- и т.д. аминокислоты. Например,
 

b
CH3–    a
CH–COOH  a- аминопропионовая кислота
 I
NH2
 
 
b
CH2–
 I
NH2    a
CH2–COOH  b- аминопропионовая кислота

 
Чаще всего термин "аминокислота" применяют для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в a- положении, т.е. для a- аминокислот. Общую формулу a- аминокислот можно представить следующим образом:
 

H2N–
    CH–COOH
 I
R

 
В зависимости от природы радикала (R) – аминокислоты делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические.
 
В таблице представлены важнейшие - аминокислоты, входящие в состав белков.
 
Таблица. Важнейшие a- аминокислоты

 

Аминокислота Сокращенное (трехбуквенное) название
аминокислотного остатка в
макромолекулах пептидов и белков.
             Строение R
    Алифатические
Глицин
Gly
H–
Аланин
Ala
CH3
Валин*
Val
(CH3)2CH–
Лейцин*
Leu
(CH3)2CH–CH2
Изолейцин*
Ile
CH3–CH2–CH–
               I
              CH
3
    Содержащие OH– группу
Серин
Ser
HO–CH2
Треонин*
Thr
CH3–CH(OH)–
    Содержащие COOH– группу
Аспарагиновая
Asp
HOOC–CH2
Глутаминовая
Glu
HOOC–CH2–CH2
    Содержащие NH2CO– группу
Аспарагин
Asn
NH2CO–CH2
Глутамин
Gln
NH2CO–CH2–CH2
    Содержащие NH2– группу
Лизин*
Lys
NH2–(CH2)3–CH2
Аргинин
Arg
NH2–C–NH–(CH2)2–CH2
        II
        NH
    Серусодержащие
Цистеин
Cys
HS–CH2
Метионин*
Met
CH3–S–CH2–CH2
    Ароматические
Фенилаланин*
Phe
                      
Тирозин
Tyr
    Гетероциклические
Триптофан*
Trp
Гистидин
His
    Иминокислота
Пролин
Pro

 

*Незаменимые a- аминокислоты
 
Изомерия
 
Наряду с изомерией, обусловленной строением углеродного скелета и положением функциональных групп, для a- аминокислот характерна оптическая (зеркальная) изомерия. Все a- аминокислоты, кроме глицина, оптически активны. Например, аланин  имеет один асимметрический атом углерода (отмечен звездочкой),
 



H2N –
    H
 I
C*–COOH
 I
CH3

                                    
 а значит, существует в виде оптически активных энантиомеров:
 


H-
    COOH
+-NH2
CH3
D- аланин
 

H2N-
    COOH
+-H
CH3
L- аланин
 
Все природные a- аминокислоты относятся к L– ряду.
 
Получение
 

      1)     Важнейший источник аминокислот – природные белки, при гидролизе которых образуются смеси a- аминокислот. Разделение этой смеси – довольно сложная задача, однако по обыкновению одна или две аминокислоты образуются в значительно больших количествах, чем все другие, и их удается выделить достаточно просто.

 

      2)     Синтез аминокислот из галогенозамещенных кислот действием аммиака

 

Cl–
    CH–COOH + 2NH3 ® H2N–
 I
R    CH–COOH + NH4Cl
 I
R

 

      3)     Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют a- аминокислоты белков.

 
Физические свойства
 
Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.
 
Химические свойства
 

      1)     Некоторые свойства аминокислот, в частности высокая температура плавления, объясняется своеобразным их строением. Кислотная (–COOH) и основная (–NH2) группы в молекуле аминокислоты взаимодействуют друг с другом, образуя внутренние соли (биполярные ионы). Например, для глицина

 

H2N-CH2-COOH « H3N+-CH2-COO-
     

 

      2)     Вследствие наличия в молекулах аминокислот функциональных групп кислотного и основного характера a- аминокислоты являются амфотерными соединениями, т.е. они образуют соли как с кислотами, так и со щелочами.

 

H2N–
    CH–COOH + HCl ® [H3N+–
 I
R    CH–COOH]Cl-(хлористоводородная соль a-аминокислоты)
 I
R

 

H2N–
    CH–COOH + NaOH ® H2N–
 I
R    CH–COO-Na+(натриевая соль a-аминокислоты) + H2O
 I
R

                      

      3)     В реакции со спиртами образуются сложные эфиры.



Этиловый эфир аланина

                                        
      4)     a- Аминокислоты можно ацилировать, в частности, ацетилировать, действуя уксусным ангидридом или хлористым ацетилом. В результате образуются N- ацильные производные a- аминокислот (символ "N" означает, что ацил связан с атомом азота).

 

N – ацетилаланин
 
                                                                         

      5)     a- Аминокислоты вступают друг с другом в реакцию поликонденсации, приводя к амидам кислот. Продукты такой конденсации называются пептидами. При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид:

H2N–
    H
 I
CH–    O
II
C–OH + H–NH–    CH3
 I
CH–    O
II
C–OH ®
 
    глицин    аланин
 
 


® H2N–    H
 I
CH–    O
II
C–NH–    CH3
 I
CH–    O
II
C–OH + H2O
    
глицилаланин
     
     
      При конденсации трех аминокислот образуется трипептид и т.д.
  
Связь –    O
II
C–NH – называется пептидной связью.
 
Пептиды. Белки
 
Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков a- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.
 
Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д. Как видно, функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником a- аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают a- аминокислоты. Многие a- аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков a- аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см.таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.
 
Пептиды и белки различают в зависимости от величины молекулярной массы. Условно считают, что пептиды содержат в молекуле до 100 (соответствует молекулярной массе до 10000), а белки - свыше 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от 10000 до нескольких миллионов). При этом в пептидах различают олигопептиды, содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и полипептиды, содержащие до 100 аминокислотных остатков.
 
Конструкция полипептидной цепи одинакова для всего многообразия пептидов и белков. Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту. Один конец цепи со свободной аминогруппой называется N– концом, другой, на котором находится аминокислота со свободной карбоксильной группой, называется C– концом. Пептидные и белковые цепи записываются с N– конца. Иногда пользуются специальными обозначениями: на N– конце пишется NH– группа или только атом водорода –H, а на C– конце - либо карбоксильная COOH– группа, либо только гидроксильная OH– группа.
 
Для полипептидов и белков характерны четыре уровня пространственной организации, которые принято называть первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами.
 
Первичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования a- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
 
 
Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO. Одна из моделей вторичной структуры – a- спираль.
 
Третичная структура белка - трехмерная конфигурация закрученной спирали в пространстве, образованная за счет дисульфидных мостиков –S–S– между цистеиновыми остатками и ионных взаимодействий.
 
Четвертичная структура белка - структура, образующаяся за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями. Четвертичная структура характерна лишь для некоторых белков, например гемоглобина.
 
Химические свойства
 

      1)     Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей его биологической функции, называется денатурацией. С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.

 

      2)     Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию a- аминокислот, из которых он был составлен.

 

      3)     Качественные реакции на белки:
      
            a)     Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.
            
            b)     Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).

 

 

 

 

 

 

Другие записи

10.06.2016. Спирты и фенолы
Спиртами называются соединения, содержащие одну или несколько гидроксильных групп (–ОН), связанных с углеводородным радикалом. Вещества, у которых гидроксил находится непосредственно у бензольного кольца,…
10.06.2016. Основные понятия и законы органической химиии
Трудно представить прогресс в какой бы то ни было области хозяйства без химии – в частности, без органической химии. Все сферы хозяйства связаны с современной химической наукой и технологией. Органическая…
10.06.2016. Карбоновые кислоты
Карбоновыми кислотами называются производные углеводородов, в молекуле которых содержится одна или несколько карбоксильных групп –COOH.Общая формула карбоновых кислот: В зависимости от природы радикала,…
10.06.2016. Карбонильные соединения
Органические соединения, молекулы которых содержат карбонильную группу , называются карбонильными соединениями. В зависимости от характера связанных с карбонильной группой заместителей карбонильные соединения…
10.06.2016. Ароматические соединения
АРОМАТИЧЕСКИЕ УГЛЕВОДОРОДЫ (АРЕНЫ)  Типичными представителями ароматических углеводородов являются производные бензола, т.е. такие карбоциклические соединения, в молекулах которых имеется особая циклическая…